Vad är hemoglobin?
Hemoglobin är ett komplext järninnehållande protein som finns inuti röda blodkroppar (erytrocyter). Varje molekyl består av fyra globulära proteinunderenheter (två alfa, två beta-kedjor hos vuxna), var och en innehållande en hemgrupp med en järnjon (Fe²⁺) i centrum. Detta järn binder en syremolekyl, vilket ger varje hemoglobinmolekyl kapacitet för fyra O₂-molekyler.
Hur det fungerer: Syretransportcykeln
- I lungorna: Hög syrepartialtryck driver O₂-bindning till hemjärn → oxyhemoglobin (ljusrött)
- I systemiska kapillärer: Lägre syrepartialtryck främjar O₂-frisättning → deoxyhemoglobin (mörkare rött/blått)
- Kooperativ bindning: Bindning av varje O₂-molekyl ökar affiniteten för nästa – sigmoidalt dissociationskurva möjliggör effektiv lastning/avlastning
- CO₂-transport: Hemoglobin transporterar också ~20 % av CO₂ som karbaminohemoglobin och puffrar H⁺ via histidinresiduer
Klinisk betydelse
Hemoglobin är livsviktig – transporterar syre för cellulär respiration och avlägsnar metabolisk CO₂. Brister eller strukturmutationer orsakar allvarliga sjukdomar:
- Anemi: Minskad syrebärande förmåga (järnbrist, B12/folatbrist, kronisk sjukdom, hemolys)
- Sicklecellsanemi: HbS-mutation orsakar polymerisering, sickling, vasko-oklusion, hemolys
- Thalassemi: Obalanserad globinkedjeproduktion → ineffektiv erythropoes
- Metahemoglobinemi: Järn oxideras till Fe³⁺, kan inte binda O₂
För djupare förståelse, läs Mayo Clinic-guide om hemoglobin och anemi.
