Hemoglobin (Hb) är ett tetrameriskt metalloprotein som transporterar O₂ och CO₂ i vertebrate blod.
Struktur
- Globinkedjor: 4 underenheter – 2α (141 aa) + 2β (146 aa) i vuxen HbA (α₂β₂). Foster HbF = α₂γ₂.
- Hemgrupper: 4 per tetramer. Varje = protoporfyrin IX-ring + central Fe²⁺ (bivalent järn).
- Järnkoordination: 4 pyrrolnitrogen + proximala histidin (F8) + O₂ (6:e plats, reversibel).
Syrebindning – Kooperativ allosteri
- T-tillstånd (spänd): Låg affinitet (deoxyHb).
- R-tillstånd (avslappnat): Hög affinitet (oxyHb).
- Bindning av första O₂ underlättar efterföljande bindning → sigmoid dissociationskurva.
- P₅₀: ~26 mmHg (partiellt tryck vid 50 % mättnad).
Viktiga modulatorer (Bohreffekt och mer)
| Faktor | Effekt på O₂-affinitet | Fysiologisk roll |
|---|
| ↑ H⁺ (↓ pH) | ↓ (Höger skift) | Förbättrar O₂-frigivning i syra vävnader (träning, CO₂) |
| ↑ CO₂ | ↓ (Karbamino-bildning) | Samma |
| ↑ 2,3-BPG | ↓ (Stabiliserar T-tillstånd) | Anpassning till höjd, anemi; foster Hb har låg BPG-affinitet → högre O₂-affinitet |
| ↑ Temperatur | ↓ | Träning → O₂-frigivning |
| CO | ↑↑ (200–250x affinitet) | CO-förgiftning: vänster skift + minskap kapacitet |
Varianter och störningar
- Sicklecellsanemi (HbS): β6 Glu→Val → polymerisering vid deoxygenering.
- Thalassemi: Minskat α eller β-kedjesyntes.
- Metahemoglobinemi: Fe³⁺ (trivalent) – kan inte binda O₂.
Klinisk mätning
B-status: Hb-koncentration (g/dL). Pulsoximetri: SpO₂ (funktionell mättnad). Ko-oximetri: dyshemoglobiner (COHb, MetHb).
