Hemoglobin (Hb): Struktur, funktion och klinisk betydelse

Hemoglobin (Hb) är det järninnehållande syrgastransport-metallproteinet i ryggdjurens röda blodkroppar (erytrocyter). Det är den molekulära motorn i respirationen.

Molekylär struktur

• Tetramer: 4 globinkedjor (2α + 2β hos vuxna = HbA, ~97%; 2α + 2δ = HbA2, ~2.5%; 2α + 2γ hos foster = HbF).
• Hemgrupp: Varje kedja binder en hem (protoporfyrin IX-ring + bivalent järn, Fe²⁺).
• O₂ kapacitet: Varje Hb-molekyl binder 4 O₂ molekyler kooperativt (sigmoid dissociationskurva).

Primära fysiologiska funktioner

1. O₂-transport: Lungor (hög pO₂ → hög mättnad) → Vävnader (låg pO₂ → frigivning). Kooperativ binding möjliggör effektiv laddning/avladdning.
2. CO₂-transport: ~20% som karbamat på N-terminalerna av globinkedjor (Hb + CO₂ ⇌ Hb-CO₂).
3. Puffring (Bohr-effekt): Histidinrester puffrar H⁺; H⁺-bindning främjar O₂-frigivning (↓ pH → ↓ Hb-O₂ affinitet).
4. NO-transport / Signalering: S-nitrosotiol på Cysβ93 → vasodilatation, hypoxisk vasodilatation.

Viktiga kliniska mätvärden

• Hb-koncentration (g/dL): Man 13.5–17.5; Kvinna 12.0–15.5 (varierar per labb/höjd).
• HbA1c (Glykerat hemoglobin): Återspeglar 3-månaders genomsnittligt glukos; diagnostisk & övervakningsstandard för diabetes.
• Hb-elektofores / HPLC: Detekterar varianter (HbS sickle, HbC, HbE) och thalassemi (α/β globinkedjebrist).

Stora sjukdomskategorier

Hemoglobin är hörnstenen i respiratoriska gastransporter och en kritisk klinisk biomarkör för syrgasbärande kapacitet, glykemisk kontroll, och genetisk sjukdom.