
Båda är proteolytiska enzymer avgörande för proteinmatsmältning, men de verkar i olika kompartiment med distinkta egenskaper.
| Egenskap | Pepsin | Trypsin |
|---|---|---|
| Källa | Magkörtelceller (magen) | Pankreasacinusceller (bukspottkörtel) |
| Aktivering | Autoaktivering vid lågt pH; också av aktiv pepsin | Enteropeptidas (enterokinas) i duodenum |
| Optimalt pH | 1,5–2,5 (starkt syra) | 7,5–8,5 (alkaliskt) |
| pH-stabilitet | Denaturerar >pH 6 | Stabilt alkaliskt; inaktiveras av syra |
| Specifitet | Bred: hydrofoba/aromatiska (Phe, Trp, Tyr, Leu) | Specifik: C-terminalt till Lys, Arg |
| Inhibitorer | Pepstatin, högt pH | Soja trypsin inhibitor, aprotinin, PMSF |
| Fysiologisk roll | Inleder protein denaturering/matsmältning | Huvudmatsmältningsproteas; aktiverar andra zymogener |
| Klinisk relevans | Pepsin i reflux → larynxskada (LPR) | Pankreatit (för tidig aktivering); cystisk fibros |
Originalet angav "Båda har syra pH optimum" och "Båda är serinproteaser" – båda är felaktiga. Pepsin är aspartisk, optimalt pH 1,5–2. Trypsin är serin, optimalt pH 8,0.
Korrekt biokemi är avgörande för att förstå matsmältningsfysiologi, pankreassjukdomar och refluxpatologi.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online