Den viktigaste faktorn för syrets bindning till eller frisättning från hemoglobin är syrgasens partialtryck (pO2). Hemoglobin har en sigmoidformad (S-formad) syrebindningskurva, vilket innebär att mängden syre som binds till hemoglobinet ökar snabbt vid låga pO2-nivåer, men sedan planar ut vid högre nivåer. Denna karakteristiska form beror på det kooperativa bindningsmönstret hos hemoglobinet – när en syremolekyl binder till molekylen ökar affiniteten hos de övriga underenheterna för ytterligare syre.
I lungorna, där pO2 är högt, binder syret till hemoglobinet och transporteras med blodet ut till kroppens vävnader. I vävnaderna, där pO2 är lägre, frisätts syret från hemoglobinet och diffunderar in i cellerna, där det används för den cellulära ämnesomsättningen.
Även Bohr-effekten spelar en viktig roll vid syrefrisättningen. Den innebär att hemoglobinets affinitet för syre minskar vid lägre pH-värden, exempelvis i metaboliskt aktiva vävnader som producerar koldioxid och mjölksyra. På så sätt frisätts mer syre precis där kroppens behov av det är som störst.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online