Hemoglobin (Hb) är en tetramerisk hemeprotein i erythrocyter som transporterar O₂ från lungor till vävnader och underlättar CO₂/H⁺ retur.
Molekylär arkitektur
- Globinkedjor: 2 α (141 aa) + 2 β (146 aa) i vuxen HbA (α₂β₂). Foster HbF = α₂γ₂.
- Globinfällning: 7–8 α-helixer (A–H) bildar en hydrofob ficka.
- Hemgrupp: Protoporfyrin IX + Fe²⁺ (ferros) i centrum. Fe²⁺ binder O₂ reversibelt.
- 4 hemer/tetramer → 4 O₂ molekyler per Hb.
Kooperativ bindning & Allosteri
- Sigmoid O₂ dissociationskurva: Bindning av 1:a O₂ ökar affinitet för efterföljande O₂ (T → R tillståndsövergång).
- P₅₀: Partielt tryck vid 50% mättnad (~26 mmHg för HbA).
- Allosteriska effekter (höger skift = lägre affinitet):
- H⁺ (Bohreffekt), CO₂, 2,3-BPG, temperatur, Cl⁻
- Vänster skift (högre affinitet): HbF, lågt 2,3-BPG, alkalos, CO (karboksyhemoglobin).
Fysiologisk betydelse
- Effektiv O₂ upptag i lungor (högt pO₂, högt pH) → avlastning i vävnader (lågt pO₂, lågt pH, högt CO₂/2,3-BPG).
- CO₂ transport: 70% som HCO₃⁻ (karbonanhydras), 23% karbamino-Hb, 7% upplöst.
- Buffring: His-restider (β146) binder H⁺.
Kliniska varianter & Sjukdomar
- HbS (sicel): β6 Glu→Val → polymerisering vid deoxygenering.
- HbC: β6 Glu→Lys → mild hemolys.
- Thalassemier: Minskad α/β kedjesyntes → obalans, precipitation.
- Metahemoglobinemi: Fe³⁺ (ferris) → kan inte binda O₂.
- Hög-affinitet Hbs: Polycytaemi; låg-affinitet → cyanosis.
Diagnostik
- B-status + index (MCV, MCH, MCHC), retikulocytantal
- Hb elektrofores / HPLC (variant kvantifiering)
- O₂ dissociationskurva (P₅₀), metaHb-nivå
Hemoglobins eleganta allosteri möjliggör preciser O₂ leverans matchad efter metabolisk efterfrågan.
