Hems struktur
En porphyrinring med en central ferros järn (Fe²⁺) jon koordinerad av fyra pyrrolnitrogen. En proximal histidin (His F8) binder den 5:e koordinationsplatsen. Den 6:e platsen binder O₂ reversibelt.
Syrebindning & konformationell förändring
- O₂-bindning oxiderar Fe²⁺ till Fe³⁺ (low-spin), drar järnet in i porphyrinplanet.
- Detta flyttar den proximala histidinen, utlöser en T (spänd) → R (avslappnad) kvartär övergång i hemoglobin-tetrameren.
- R-tillståndet har högre O₂-affinitet – positiv kooperativitet.
Fysiologisk betydelse
- I lungor (högt pO₂): Hemoglobin laddar O₂ kooperativt, uppnår nära full mättnad.
- I vävnader (lågt pO₂): O₂ lossnar effektivt på grund av lägre affinitet.
- Bohr-effekt: H⁺ och CO₂ (höga i vävnader) stabiliserar T-tillstånd, förbättrar O₂-frigivning.
Denna eleganta allosteriska mekanism säkerställer effektiv O₂-leverans från lungor till metaboliserande vävnader.
