Hemoglobin (Hb) är det järninnehållande proteinet i röda blodkroppar som gör syretransport effektiv – utan det skulle upplöst syre möta mindre än 1% av metaboliska behov.
Molekylär arkitektur
- Tetramerisk struktur: Två α-globin + två β-globin kedjor (vuxen HbA).
- Hemgrupper: Varje kedja binder ett hem (protoporfyrin IX + Fe²⁺).
- Kapacitet: Fyra O₂ molekyler per hemoglobinmolekyl.
Syrebindningsdynamik
- Kooperativ bindning: Första O₂ ökar affinitet för nästa – skapar sigmoid dissociationskurva.
- P₅₀: PO₂ vid 50% mättnad (~26–27 mmHg).
- Bohreffekt: ↓pH / ↑CO₂ / ↑2,3-BPG / ↑temperatur → höger skift → förbättrad O₂ frigivning i vävnader.
Kliniska mätvärden
- Hb-koncentration: g/dL (Män 13,5–17,5; Kvinnor 12,0–15,5).
- Hematokrit: % blodvolym som RBC (~3× Hb).
- HbA1c: Glykerat hemoglobin; 3-månaders glukosmedelvärde.
- Variant hemoglobiner: HbS (sikelt), HbC, HbE, thalassemier.
Färgsignatur
- Oxyhemoglobin: Ljus röd (artär).
- Deoxyhemoglobin: Mörk röd/blålig (venös).
