När en IgG-antikropp och en IgM-antikropp riktar sig mot samma antigen finns det ändå tydliga skillnader mellan molekylernas olika delar. Skillnaderna finns både i de variabla regionerna, som ansvarar för antigenbindningen, och i de konstanta regionerna, som styr antikroppens effektorfunktioner.
De variabla regionerna i både de lätta och de tunga kedjorna skiljer sig åt mellan IgG och IgM, även om båda antikropparna angriper samma antigen. Dessa regioner bildar antikroppens bindningsställe, och variationerna i aminosyrasekvens innebär att varje antikropp kan känna igen och binds till specifika epitoper på antigenets yta. På så sätt kan olika antikroppar träffa olika delar av samma målstruktur.
Även de konstanta regionerna av de tunga kedjorna skiljer sig markant mellan de två antikroppsklasserna. De konstanta regionerna bestämmer hur antikroppen samspelar med resten av immunsystemet, exempelvis genom att aktivera komplementproteiner eller genom att binds till Fc-receptorer på immunceller.
Skillnaderna i de konstanta regionerna ger IgG och IgM olika funktionella roller. IgG-antikroppar kan efter att ha bundits till sitt antigen aktivera komplementkaskaden via den klassiska vägen, vilket kan leda till att målceller förstörs. IgG binder dessutom effektivt till Fc-receptorer på celler som makrofager och naturliga mördarceller, vilket stimulerar fagocytos och frisättning av inflammatoriska mediatorer.
IgM, som normalt förekommer som en pentamer med tio bindningsställen, är särskilt effektiv på att aktivera komplementsystemet redan vid låga koncentrationer tack vare sin stora struktur och sina många bindningsställen. Samtidigt är IgM:s samspel med Fc-receptorer mer begränsat än IgG:s. Tillsammans gör dessa skillnader att de två antikroppsklasserna kompletterar varandra i kroppens försvar mot infektioner.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online