Enzymer är globulära proteiner som katalyserar biokemiska reaktioner. Deras funktion uppstår från precis aminosyrarkitektur.
Från sekvens till funktion
- Primär struktur: Linjär kedja av aminosyror (genetiskt kodad). Sekvensen bestämmer all högre ordning struktur.
- Sekundär struktur: α-helix, β-falt — vätebindning mellan backbone carbonyl/amid-grupper.
- Tertiär struktur: 3D-vikning — hydrofob kärna, disulfidbindningar, joniska interaktioner, van der Waals. Skapar den aktiva platsen (substratbindning + katalytiska residualer).
- Kvartär struktur: Montering av flera underenheter (t.ex. hemoglobin, DNA-polimeras).
Aktiv plats och katalys
- Specifik 3D-ficka komplementär till substrat (lås-och-nyckel / inducerad passform).
- Katalytiska residualer (t.ex. Ser-His-Asp triaden i serinproteaser) stabiliserar övergångstillståndet → sänker aktiveringsenergi (ΔG‡).
- Kofaktorer: metalljoner (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺), koenzym (NAD⁺, FAD, CoA) — ofta vitaminhärledda.
Viktiga principer
- Specificitet: Ett enzym → en reaktion (eller klass). Aktiv plats geometri + kemisk komplementaritet.
- Reglering: Allosteri, kovalent modifiering (fosforylering), zymogenaktivering, feedbackhämning.
- Denaturering: Värme, pH-extrem, kaotropa medel → vikning upp → funktionsförlust (ofta irreversibel).
Exempel: Karbonat anhydras
Zn²⁺ i aktiv platsen koordinerar H₂O → nukleofilt OH⁻ attackerar CO₂ → HCO₃⁻. Omsättning: 10⁶/sek. Illustrerar metalljonkatalys, närhet/orientering, övergångstillståndsstabilisering.
Aminosyrasekvens → vikning → aktiv plats → katalys. Det centrala dogmet i enzymologi.
