Fostert hemoglobin (HbF): Struktur, funktion och klinisk betydelse

Fostert hemoglobin (HbF, α₂γ₂) är den primära syrebäraren under fostertid, ersätter embryonala hemoglobin vid 10–12 veckor graviditet.

Viktiga egenskaper

• Struktur: Två α-globin och två γ-globin kedjor (vs. vuxen HbA: α₂β₂).
• Hög syreaffinitet: Vänsterskiftad dissociationskurva p.g.a. lågt 2,3-BPG-bindning – underlättar placentaert syreöverföring.
• Alkalisk resistens: Stabil i fostrets alkaliska miljö.
• Produktionstidslinje: Lever/mjälte → benmärg; avtar postnatalt till <1% vid 6–12 månader.

Klinisk relevans

• Ärvd persistens av HbF (HPFH): Godartat tillstånd med förhöjt HbF hos vuxna.
• Terapeutisk induktion: Hydroxyurea ökar HbF vid sickle cell-anemi och β-thalassemi, minskar sickling och globinobalans.
• Diagnostisk markör: Förhöjt HbF ses vid β-thalassemi, HPFH och vissa leukemier.

HbF säkerställer fostersyroxygenation; dess farmakologiska reaktivering är en hörnsten i hemoglobinopati-behandling.