Hemoglobin (Hb) är det järninnehållande syretransportmetallproteinet i vertebrate röda blodkroppar (erytrocyter). Det levererar syre från respiratoriska ytor (lungor/gälar) till vävnader för aerob respiration och underlättar koldioxidretur.
Molekylär struktur
- Tetramert protein: Fyra globinkedjor (2α + 2β vid vuxen HbA), var och en vikta in i en globinfällning med en heme-ficka
- Hemegrupper: Fyra porphyrinringar, var och en koordinerar en central bivalent järn (Fe²⁺) som binder en O₂-molekyl
- Total kapacitet: En Hb-molekyl binder upp till 4 O₂-molekyler
- Molekylvikt: ~64 500 Da
Syrebindning & kooperativitet
- Kooperativ bindning: Bindning av O₂ till en heme ökar affiniteten för de återstående platserna – sigmoid O₂-dissociationskurva
- T-tillstånd (spänd): Lågaffinitet deoxy-konformation
- R-tillstånd (avlappnad): Högaffinitet oxy-konformation
- P₅₀: Partielt tryck vid 50% mättnad (~26–27 mmHg för vuxen Hb)
Allosteriska regulatorer (Modulerar O₂-affinitet)
- H⁺ (Bohr-effekt): Lägre pH (↑H⁺) minskar affinitet → förbättrar O₂-avlastning i metabolt aktiva vävnader
- CO₂: Bilda karbaminogrupper på globin; sänker pH → minskar affinitet
- 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglycerat): Binder central kavitet i deoxy-Hb; stabiliserar T-tillstånd → minskar affinitet. Förhöjt vid hypoxi, anemi, graviditet
- Temperatur: ↑Temp minskar affinitet (feber förbättrar O₂-leverans)
- Kloridjoner
Hemoglobinvarianter
- HbA (α₂β₂): ~97% vuxen hemoglobin
- HbA₂ (α₂δ₂): ~2–3% vuxen
- HbF (α₂γ₂): Fosterhemoglobin; högre O₂-affinitet (låg 2,3-BPG-bindning)
- HbS (α₂β₂⁶ᵛᵃˡ): Siccellanemi; polymeriserar vid deoxygenering
- HbC, HbE, thalassemier: Andra kliniskt signifikanta varianter
Klinisk relevans
- Anemi: Låg Hb-koncentration → minskad syrebärande kapacitet
- Pulsoximetri: Mäter SpO₂ (funktionell mättnad); upptäcker inte CO-förgiftning eller metahemoglobinemi
- Glykerat hemoglobin (HbA1c): Återspeglar 3-månaders glukoskontroll vid diabetes
