Hemoglobin är ett syrebindande protein som finns i de röda blodkropparna hos däggdjur och många andra djur. Dess främsta uppgift är att transportera syre från lungorna ut till kroppens vävnader, där cellerna använder syret för att producera energi genom ämnesomsättningen.
Hemoglobinmolekylen består av fyra polypeptidkedjor, som var och en är veckad till en så kallad globindomän. Inuti varje globindomän sitter en hemgrupp – en järnhaltig porfyrinring. Det är järnatomen i hemgruppen som gör att molekylen kan binda syremolekyler.
En enda hemoglobinmolekyl kan alltså bära på fyra syremolekyler samtidigt, vilket gör proteinet extremt effektivt som syretransportör.
När blodet passerar lungorna utsätts hemoglobinet för höga koncentrationer av syre. Järnatomerna i hemgrupperna binder då till syremolekylerna, varvid oxyhemoglobin bildas. Det syresatta blodet pumpas sedan ut i kroppen via hjärtat och blodkärlen.
I vävnaderna, där syrehalten är lägre, frisätter hemoglobinet sina syremolekyler så att cellerna kan ta upp dem. Denna process gör att hemoglobin fungerar som ett smart transportsystem som laddas ur och laddas på om och om igen.
Utlösningen av syre från hemoglobinet regleras av flera faktorer:
• Syrets partialtryck i blodet
• Blodets pH-värde
• Koncentrationen av koldioxid i blodet
I aktiva vävnader med mycket koldioxid och lågt pH frisätts syret lättare, vilket säkerställer att celler med störst behov får mest syre.
Utan hemoglobin skulle vi inte kunna transportera syre från lungorna till resten av kroppen, och cellernas energiproduktion skulle snabbt upphöra. Låga hemoglobinvärden, exempelvis vid blodbrist (anemi), leder ofta till trötthet och nedsatt ork eftersom kroppens vävnader inte får tillräckligt med syre.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online