Hemoglobin A (HbA) struktur: Alfa och Beta globin aminoyra sekvenser

Vuxen hemoglobin (HbA, α₂β₂) är en tetramer sammansatt av två α-globin och två β-globin kedjor, var och en bindande en hemgrupp. De primära sekvenserna (UniProt P69905 för α, P68871 för β) är:

Alfa kedja (141 Aminosyror)

VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR

Beta kedja (146 Aminosyror)

VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH

Strukturell och funktionell betydelse

• Båda kedjor vikar in i den klassiska globinfällningen (8 helixer A–H) som bildar hemfickor.
• α₁β₁ och α₂β₂ gränssnitt (hög affinitet) och α₁β₂/α₂β₁ gränssnitt (lägre affinitet) medierar kooperativ O₂-bindning.
• Viktiga resider: Proximal His (F8) binder Fe²⁺; Distal His (E7) stabiliserar bundet O₂.
• Mutationer orsakar hemoglobinopatier (t.ex. HbS β6 Glu→Val; HbC β6 Glu→Lys; thalassemier).

Sekvenskonservering över däggdjur understryker hemoglobinens avgörande roll i syrgasstransport.