Hemoglobin (Hb) är det järninnehållande syrebärande metallproteinet i ryggdjurs röda blodkroppar. Dess eleganta molekylära design gör att den kan ladda syre i lungorna och frigöra det precist där vävnader behöver det mest.
Molekylär struktur
- Tetramerisk sammansättning: Två α-globin och två β-globin kedjor (vuxen HbA).
- Hemgrupper: Varje underenhet innehåller en protoporfyrin IX-ring med en central järnjon (Fe²⁺) som binder en O₂-molekyl.
- Kooperativ binding: Binding av den första syremolekylen underlättar efterföljande binding, vilket ger en sigmoidal syredissociationskurva (allosterisk övergång från T-tillstånd till R-tillstånd).
Fysiologiska funktioner
- O₂-transport: I lungorna (högt PO₂) blir hemoglobin mättad; i vävnader (lågt PO₂) frigörs syre.
- CO₂-transport: ~20% som karbamino-hemoglobin (bundet till globin N-terminaler); resten som bikarbonat (via karbonanhydras) och upplöst CO₂.
- Buffring: Histidinrester buffrar H⁺ (Bohreffekt: sänkt pH/ökad CO₂ → minskat O₂-affinitet → förbättrad avladdning i metaboliskt aktiva vävnader).
- NO-modulering: Hemoglobin binder och frigör kväveoxid, reglerar vaskulär tonus.
Viktiga varianter
- HbF (α₂γ₂): Fosterhemoglobin – högre O₂-affinitet (vänsterskiftad kurva) underlättar placentar överföring.
- HbA₂ (α₂δ₂): Mindre vuxen komponent (2–3%); förhöjd vid β-thalassemi bärare.
- Patologiska varianter: HbS (sicklecellsanemi), HbC, HbE, thalassemier.
Kliniska mätvärden
- Hemoglobin koncentration (g/dL) – anemi screening
- HbA1c – glykemisk kontroll (3-månaders medelvärde)
- O₂-mättnad (pulsoksimetri) – funktionell hemoglobinmättnad
Hemoglobins allosteriska elegans gör den exquisit anpassad för syreladdning i lungorna och avladdning i vävnader.
