Hemoglobin är det järninnehållande proteinet i röda blodkroppar ansvarigt för respiratorisk gastransport. Varje molekyl består av fyra globinkedjor (två α, två β hos vuxna), var och en bindande en hemgrupp med en central järnatom.
Dubbel transportfunktion
- Syreläverans: I lungkapillärerna binder syre kooperativt till hemjärnet (Fe²⁺), bildande oxyhemoglobin. Den sigmoidala syre-hemoglobin-dissociationskurvan möjliggör effektiv laddning i lungor (högt pO₂) och avladdning i vävnader (lågt pO₂, högt CO₂, lågt pH, högt 2,3-BPG).
- Koldioxidavledning: CO₂ transporteras på tre sätt:
- Löst i plasma (~10%)
- Som bikarbonat (HCO₃⁻) via karonik anhydras (~70%)
- Bunden till hemoglobins aminogrupper som karbaminohemoglobin (~20%)
Haldane-effekten beskriver hur desoxygenerat hemoglobin binder mer CO₂ och H⁺, vilket underlättar CO₂-laddning i vävnader och avladdning i lungor.
Klinisk relevans
- Anemi (lågt Hb) minskar syrebärande förmåga → trötthet, andnöd, högutput hjärtsvikt.
- Hemoglobinopatier (siccellanemi, thalassemi) förändrar struktur/funktion.
- Glykerat hemoglobin (HbA1c) speglar 3-månaders glukoskontroll vid diabetes.
- CO-förgiftning: CO binder till hem med 200–250× affinitet av O₂.
Hemoglobins eleganta allosteriska reglering gör det exquisit lämpat att matcha syretillgång med metabolisk efterfrågan.
