Hemoglobin (Hb) är ett tetramert protein (α₂β₂) i erythrocyter som transporterar O₂ från lungor till vävnader.
Struktur–Funktion
- Varje underenhet: globinkedja + heme (protoporfyrin IX + Fe²⁺).
- Fe²⁺ binder O₂ reversibelt; 4 O₂ per Hb-tetramer.
Kooperativ bindning (Sigmoid kurva)
- T-tillstånd (spänd): låg affinitet.
- R-tillstånd (avslappnad): hög affinitet.
- Bindning av 1:a O₂ underlättar efterföljande bindning → effektiv upptag i lungor (hög pO₂), avlastning i vävnader (låg pO₂).
Allosteriska regulatorer (Höger skift = Lägre affinitet = Förbättrad avlastning)
- ↓ pH (Bohr-effekt): CO₂/H⁺ stabiliserar T-tillstånd.
- ↑ pCO₂: Karbamatbildning på N-terminaler.
- ↑ Temperatur: Metabolt aktiva vävnader.
- ↑ 2,3-BPG: Binder central kava; förhöjd vid anemi, hypoxi, graviditet.
Kliniska korreler
- Vänster skift (hög affinitet): HbF, metahemoglobin, CO-förgiftning, alkalos → vävnadhypoxi.
- Höger skift (låg affinitet): Acidos, feber, hög 2,3-BPG → lättare avlastning men nedsatt upptag.
- Pulsoximetri: Mäter SpO₂ (funktionell mättnad); luras av COHb, MetHb.
