Den infektionsagent som orsakar BSE är den sjukdomsassocierade isoformen av prionproteinet, betecknad PrPSc (scrapie-form).
Molekylära egenskaper
- PrPC (normal): GPI-ankerat glykoprotein, α-helix (42%), uttryckt på neuroner, lymfocyter, andra. Funktion: kopparbindning, neuroprotektion, signalering.
- PrPSc (patogen): β-fäll rik (43%), proteaseresistent kärna (PrP 27–30), olöslig, aggregerar till amyloidfibriler.
- Konvertering: PrPSc binder PrPC → konformationell förändring → ny PrPSc (seeded polymerisation).
BSE PrPSc signatur
- Western blot: tre band (di-, mono-, oglykosylerade); diglykosylerad dominant (vs scrapie).
- Lägre molekylvikt för oglykosylerat band (~19 kDa) vs scrapie (~21 kDa).
- Denna "molekylära signatur" skiljer BSE från andra TSE och bekräftar vCJD-länk.
Patogenicitet
- Ackumuleras i CNS → synaptförlust, spongios, glios, neurondöd.
- Sprids via neurala kopplingar; lymfoid replikering föregår neuroinvasion.
- Motstår nedbrytning → miljöpersistens.
Nomenklatur
PrPSc = scrapie-form (historisk). PrPBSE ibland används för BSE-specifik konformer. PrPres = proteaseresistent PrP.