Myoglobin är ett hemeinnehållande, monomerikt syrebindande protein som enbart finns i hjärt- och skelettmuskulatur. Ofta kallat »muskelhemoglobin», fungerar det som en intracycellulär syrereserv och underlättar syrdiffusion från kapillärer till mitokondrier.
Struktur & syrebindning
- Enkel polypeptidkedja (153 aa) + en hemegrupp (Fe²⁺ protoporfyrin IX).
- Molekylvikt: ~17 kDa (vs. hemoglobins 64 kDa tetramer).
- Hyperbolisk O₂-dissociationskurva (vs. hemoglobins sigmoid) – högre affinitet, ingen kooperativitet.
- P₅₀ (PO₂ vid 50% mättnad): ~2–3 mmHg (vs. Hb ~26 mmHg).
Fysiologiska roller
- Syrelager: I vila håller myoglobin ~10–15% av muskelns O₂. Under kontraktion stannar kapillärflöde intermittently; myoglobin frigör O₂ för att upprätthålla aerob ATP-produktion.
- Underlättad diffusion: Myoglobin »skjutsar» O₂ från cellmembran till mitokondrier – kritiskt i stora fibrer med långa diffusionsavstånd.
- Nitrikoxid (NO) binding: Reglerar NO-signaling, mitokondriel respiration, och vaskulär tonus.
- Reaktiva syrearter (ROS) modulering: Ferros myoglobin kan peroxidasa; ferrisk (metmyoglobin) är pro-oxidant.
Klinisk betydelse
- Rabdomyolys: Massiv muskelnekros → myoglobinuri → akut njurskada (hemepigment nefrotoxicitet). Urinsticka positiv för »blod» men inga erytrocyter på mikroskopi.
- Hjärtmärke: Tidig markör för MI (stiger 1–3 tim), men inte specifik (skelettmuskelfrisättning). Ersatt av troponin.
- Kompartmentsyndrom: Förhöjd interstitiell myoglobin bekräftar muskeliskemi.
- Däggdjur: Extrema myoglobinkoncentrationer (10× människa) möjliggör förlängda dyker.
Färg & köttvetenskap
- OxyMb (O₂-bunden) = ljus rött (färskt kött).
- DeoxyMb = purpurigt-rött (vakuumpackat).
- MetMb (Fe³⁺) = brunt (oxiderat, åldrat kött).
Myoglobin är den osjungade hjälten för uthållig muskelprestation – överbygger klyftan mellan blodförsörjning och mitokondriellt behov.
