Trypsin är ett enzym vars uppgift är att bryta ner proteiner från födan till mindre peptider och aminosyror. Det räknas till gruppen proteaser, alltså proteinnedbrytande enzymer. Matsmältningssystemet förlitar sig på tre huvudsakliga proteaser: trypsin, pepsin och kimotrypsin. Tillsammans samarbetar dessa tre enzymer för att sönderdela de proteiner vi äter.
Matsmältningen påbörjas i magsäcken och fortsätter i tunntarmen, där trypsin finns verksamt. Tunntarmens pH-värde ligger på cirka 8, vilket innebär att miljön är svagt alkalisk – idealiskt för maximal enzymaktivitet. I pulverform, förvarat vid 5 grader Celsius, är trypsin stabilt i många år.
Trypsin bildas i bukspottskörteln (pankreas) och liknar i hög grad kimotrypsin, bukspottskörtelns främsta proteinase, både när det gäller struktur, kemisk sammansättning och verkningssätt. Båda enzymer innehåller bland annat histidin (en essentiell aminosyra) och serin (en organisk förening) i sina aktiva centra.
Enligt Michael M. Burrells "Enzymes of Molecular Biology" bildas trypsin genom att den inaktiva föregångaren trypsinogen klyvs. Enzymet aktiveras därefter genom en begränsad proteolytisk klyvning av en enda peptidbindning, en process som katalyseras av flera olika enzymer, bland andra mögelproteaser, enterokinas samt trypsin självt. Trypsin är dessutom endast aktivt mot de peptidbindningar i proteinmolekyler som har karboxylgrupper donerade av aminosyrorna arginin och lysin.
Bland alla proteolytiska enzymer är trypsin det mest selektiva när det gäller antalet kemiska bindningar som klyvs. Dess proteasaktivitet begränsas till de positivt laddade sidokedjorna hos lysin och arginin. Enligt Burrell kan trypsin även hydrolysera ester- och amidbindningar i syntetiska derivater av dessa två aminosyror.
Under 1970-talet isolerades trypsin från en rad olika källor, däribland älg, val, sydlig elefantsäl, gris, människa och hajarten pigghaj. Enzymet uppvisar både esterasaktivitet (förmåga att spjälka estrar till syra och alkohol) och amidasaktivitet (förmåga att katalysera kemiska reaktioner). Trypsin hämmas av flera olika organofosforföreningar, bland annat naturliga trypsinhämmare som finns i bukspottskörteln samt diisopropylfluorofosfat. Även livsmedel som limabönor, äggvitor och sojabönor innehåller hämmande ämnen, liksom silverjoner. Aktiveringen av trypsin stimuleras å andra sidan av lantanid-joner.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online