Hemoglobin är det syretransporterande ämnet i våra röda blodkroppar och ett av kroppens mest livsviktiga proteiner. Det är ett komplext, globulärt protein som består av fyra polypeptidkedjor (globinkedjor) samt fyra så kallade hemgrupper. Varje polypeptidkedja är veckad till en kompakt, nästan sfärisk struktur.
Hemgruppen utgörs av en porfyrinring med en järnjon (Fe²⁺) i sitt centrum. Porfyrinringen består i sin tur av fyra pyrrolringar som sammanlänkas av metinbryggor. Järnjonen binds till ringen via fyra kväveatomer från pyrrolringarna, vilket ger en stabil struktur med förmåga att fånga upp och frigöra syre.
De fyra globinkedjorna i hemoglobin benämns alfa, beta, gamma respektive delta. Hos vuxna består hemoglobin A – den vanligaste formen av hemoglobin – av två alfakedjor och två betakedjor. Andra varianter, exempelvis hemoglobin A2 och fetalt hemoglobin (hemoglobin F), har andra kombinationer av globinkedjor.
Hemoglobinets fyra polypeptidkedjor är arrangerade i en tetramerisk struktur, där de fyra hemgrupperna ligger placerade i fördjupningar mellan globinkedjorna. Hemgrupperna binds till kedjorna genom hydrofoba interaktioner och vätebindningar.
Hemoglobin binder syremolekyler reversibelt till järnjonerna i sina hemgrupper. När syrekoncentrationen är hög binder hemoglobin syre och blir oxygenierat. När syrekoncentrationen istället är låg frisätts syret och hemoglobinet deoxygenieras.
Syrebindningen till hemoglobin är kooperativ, vilket innebär att när en syremolekyl bundit sig ökar affiniteten hos de övriga hemgrupperna för syre. Denna kooperativitet beror på de konformationsförändringar som sker i molekylen när syre binds.
Den kooperativa bindningen gör det möjligt för röda blodkroppar att transportera stora mängder syre på ett mycket effektivt sätt. Hemoglobinet kan binda och frigöra syremolekyler i takt med förändrade syrenivåer i vävnaderna, vilket säkerställer att kroppens celler hela tiden får en jämn och tillförlitlig syreförsörjning.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online