En hemoglobinmolekyl är uppbyggd av fyra polypeptidkedjor, så kallade globiner, som veckas till en specifik kvartärstruktur. Dessa kedjor benämns alfa, beta, gamma respektive delta, beroende på deras aminosyrasekvenser och strukturella egenskaper. Hos vuxna människor dominerar den vanliga formen HbA, som består av två alfakedjor och två betakedjor, medan fostrets hemoglobin i stället innehåller gamma-kedjor.
Varje globinkedja bär på en hemgrupp, en järnhaltig porfyrinring som sitter inbäddad i proteinet. Det är järnatomen i mitten av varje hemgrupp som faktiskt fångar syret, vilket innebär att en hel hemoglobinmolekyl kan transportera upp till fyra syremolekyler samtidigt.
När de fyra globinkedjorna sammanfogas bildas hemoglobinets karakteristiska kvartärstruktur. Kedjornas exakta arrangemang är avgörande för den kooperativa bindningen och frisättningen av syre: när en hemgrupp binder syre underlättas bindningen hos övriga grupper.
Tack vare de specifika interaktionerna mellan globinkedjorna och hemgrupperna kan hemoglobin effektivt ta upp syre i lungorna, där syretrycket är högt, och sedan släppa ifrån sig det i vävnaderna, där trycket är lägre. På så sätt fungerar molekylen som ett ytterst effektivt transportsystem för syre i blodet.
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online