1. Hem
  2. Alternativ medicin
  3. Bett och stick
  4. Cancer
  5. Sjukdomar och behandlingar
  6. Tandhälsa
  7. Kost och näring
  8. Familjehälsa
  9. Hälso- och sjukvårdsbranschen
  10. Psykisk hälsa
  11. Folkhälsa och säkerhet
  12. Kirurgi och ingrepp
  13. Hälsa

Vad består hemoglobin av? En guide till molekylens komponenter

Hemoglobin är det röda blodpigmentet som transporterar syre från lungorna ut till kroppens alla vävnader. Molekylens imponerande funktion styrs av en noggrant uppbyggd struktur där flera komponenter samverkar. Här går vi igenom de viktigaste byggstenarna och hur de fungerar tillsammans.

Globin – proteinunderenheterna

Hemoglobin består av fyra polypeptidunderenheter som kallas globiner. Dessa underenheter är arrangerade i en tetramerisk struktur med två alfakedjor och två betakedjor. Varje globinkedja utgörs av en linjär sekvens av aminosyror som veckas till en specifik tredimensionell struktur, vilket är avgörande för molekylens funktion.

Hem – den järnhaltiga gruppen

Varje globinunderenhet binder till en hemgrupp. Hem är ett järnhaltigt porfyrinmolekyl, där järnjonen är bunden till fyra kväveatomer i porfyrinringen samt till en femte kväveatom från en histidinrest i globinkedjan. Järnjonens sjätte koordinationsposition står öppen och är just den plats där syrgasmolekyler kan binda.

Syrebindning – en kooperativ process

Syrgasmolekyler binder till järnjonerna i hemoglobinets hemgrupper. Varje hemoglobinmolekyl kan transportera upp till fyra syrgasmolekyler, en per hemgrupp. Bindningen är kooperativ, vilket innebär att när syre binder till en hemgrupp ökar affiniteten hos de övriga hemgrupperna för syre. Denna mekanism gör det möjligt för hemoglobin att effektivt både ta upp och frigöra syre i takt med att syrekoncentrationen i kroppen varierar.

Allosterisk reglering

Bindningen av syre till hemoglobin regleras av allosteriska effektorer – molekyler som binder till hemoglobin och förändrar dess affinitet för syre. Den viktigaste av dessa är koldioxid, som binder till hemoglobin och minskar dess syreaffinitet. Det är därför frisättningen av syre ökar i vävnader där koldioxidenivåerna är höga, exempelvis i aktiva, syreförbrukande vävnader.

Andra allosteriska effektorer inkluderar vätejoner (H+), kloridjoner (Cl-) samt vissa organiska fosfater, såsom 2,3-bisfosfoglycerat (BPG). Beroende på vilken effektor det gäller kan dessa antingen öka eller minska hemoglobinets affinitet för syre, vilket ger kroppen en finjusterad kontroll över syretransporten.

Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online