Hemoglobinstruktur: Globinkedjor, hemegrupper och kooperativ syrebindning

Globinkedjor

Vuxen hemoglobin (HbA) är en tetramer: två α-globin och två β-globin kedjor. Varje kedja vikas till en kompakt globulär struktur med en hemeficka.

Heme prostetiska grupper

Varje globin binder en heme – en järninnehållande porphyrinring. Det blygt järnet (Fe²⁺) koordinerar fyra porphyrinnitrogen och en proximal histidin; den sjätte koordinationsplatsen binder O₂ reversibelt.

Kooperativ bindning

Bindning av O₂ till en heme ökar affiniteten för de återstående tre (positiv kooperativitet). Denna sigmoidala bindningskurva möjliggör effektiv laddning i lungorna (högt PO₂) och avladdning i vävnader (lågt PO₂).

Allosteriska modulatorer

• CO₂ & H⁺ (Bohreffekt): Sänker affinitet → förbättrad O₂-avgivning i metabolt aktiva vävnader.
• 2,3-BPG: Binder deoxyhemoglobin, stabiliserar T-tillstånd, minskar affinitet.
• Cl⁻: Modulerar affinitet fysiologiskt.

Denna exquisita reglering matchar syreleverans till vävnadsefterfrågan.