
Proteindenaturering är förlust av nativ 3D-struktur (sekundär, terciär, kvartär) utan peptidbindningsklivage, vilket resulterar i förlust av biologisk funktion. Primärstrukturen (aminosyrasekvens) förblir intakt.
| Ämne | Mekanism | Exempel |
|---|---|---|
| Värme | ↑Kinetisk energi → stör H-bindningar, hydrofoba interaktioner, van der Waals krafter | Kokning av äggvita (albumin), pasteurisering, feberinducerad enzymdysfunktion |
| Extrem pH | Förändrar jonisering av sidokedjor → stör saltbroar, H-bindningar; laddningsrepulsion viker upp protein | Magsyra (pepsinaktivering), syrlig vävnad separation, alkalisk lys i DNA-prep |
| Organiska lösningsmedel | Stör hydrofob kärna genom att konkurrera om icke-polära interaktioner; sänker dielektrisk konstant | Etanol/aceton fällning, alkohol denaturering av enzymer |
| Kaotropa ämnen | Stör vattenstruktur → försvagar hydrofob effekt; binder direkt till protein | Uré, guanidin HCl (lab denaturering), högt salt (salting out) |
| Detergentia | SDS binder hydrofoba regioner → viker upp & täcker med negativ laddning | SDS-PAGE provprep, membranprotein solubilisering |
| Tunga metaller | Binder -SH grupper (cystein), stör disulfidebindningar, korslänkar | Hg²⁺, Pb²⁺, Cd²⁺ toxicitet; arsenik |
| Mekanisk stress | Skjuvkrafter viker upp proteiner | Vispa äggvitor, pump skjuv i bioreaktorer |
| Strålning | UV kliver disulfidebindningar, oxiderar sidokedjor; joniserande bryter rygggrad | UV-inaktivering av virus, strålningsskada |
Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online