1. Hem
  2. Alternativ medicin
  3. Bett och stick
  4. Cancer
  5. Sjukdomar och behandlingar
  6. Tandhälsa
  7. Kost och näring
  8. Familjehälsa
  9. Hälso- och sjukvårdsbranschen
  10. Psykisk hälsa
  11. Folkhälsa och säkerhet
  12. Kirurgi och ingrepp
  13. Hälsa

Lås-och-nyckel-modellen: Så fungerar enzymer och deras substrat

Enzymer är komplexa proteiner som bildas i levande celler och som katalyserar biokemiska reaktioner vid kroppens olika temperaturer. De driver kemiska reaktioner genom att binda substrat till sitt aktiva säte. När substratet binder till enzymet förändras elektronfördelningen i substratets kemiska bindningar, vilket utlöser reaktioner som leder till bildandet av produkter. Enzymet släpper sedan produkterna från sin yta så att det kan återanvändas i nästa reaktionscykel.

Specificitet

Även om enzymer får molekyler att förändras genom att verka som katalysatorer – exempelvis genom att bryta ner större molekyler till mindre – förblir de själva oförändrade. Enzymer är därför extremt specifika. De fungerar bäst inom ett smalt temperaturområde och ett snävt pH-intervall. Varje kemisk reaktion som krävs för att upprätthålla livet behöver dessutom sitt eget specifika enzym.

Form

Enzymets aktiva säte har en form som motsvarar den del av molekylen som det reagerar med – det så kallade substratet. Enzymet och substratet passar ihop som två bitar i ett pussel, vilket gör att en reaktion kan ske. Det var just detta sätt på vilket formerna gör att enzymet och substratet passar ihop som ledde fram till lås-och-nyckelteorin.

Fischers teori

År 1894 gjorde Emil Fischer en analogi mellan lås-och-nyckel-modellen och den specifika bindning som sker mellan ett enzym och ett enskilt substrat. Enligt analogin är enzymet låset och substratet nyckeln. Endast rätt nyckel, alltså rätt substrat, passar in i nyckelhålet – enzymets aktiva säte.

Teorins svagheter

När substratet "låser upp" enzymet utlöses den kemiska reaktionen. Lås-och-nyckelteorin förklarar visserligen enzymernas höga specificitet, men tar inte hänsyn till enzymernas stabiliseringsperioder under övergångstillståndet. Dessutom beaktar teorin inte enzymens flexibilitet och är därmed själv ganska stelbent som modell.

Modifieringen: Inducerad passform

År 1958 modifierade Daniel Koshland lås-och-nyckelteorin för att hantera modellens stelhet och enzymets stabiliseringsperiod. Koshlands modifiering kallas den inducerade passformsteorin (induced fit). Den föreslår att substraten hjälper till att bestämma enzymets slutliga form och att enzymet i själva verket är mer flexibelt än man tidigare trott. Denna modifierade lås-och-nyckelmodell förklarar också varför vissa föreningar kan binda till enzymet men ändå inte utlösa någon reaktion om enzymet har deformerats för många gånger.

Hälsa och Sjukdom © https://www.sjukdom.online